Katalaza

Katalaza
	; PDB rendering based on 1dgb.
Dostupne strukture
	1DGB, 1DGF, 1DGG, 1DGH, 1F4J, 1QQW
Identifikatori
Simboli	CAT; MGC138422; MGC138424
Vanjski ID	OMIM: 115500 MGI: 88271 HomoloGene: 55514 GeneCards: CAT Gene
EC broj	1.11.1.6
Ontologija gena
Molekulska funkcija	• aktivnost katalaze; • proteinsko vezivanje; • aktivnost oksdoreduktaze koja deluje na peroksid kao akceptor; • vezivanje hema; • aktivnost proteinske homodimerizacije; • vezivanje metalnih jona; • NADP vezivanje;
Ćelijska komponenta	• mitohondrijski intermembranski prostor; • lizozom; • peroksizom; • peroksizomska membrana; • peroksizomski matriks; • Endoplazmatični retikulum; • Goldžijev aparat; • citozol; • ćelijska membrana;
Biološki proces	• respons na reaktivne vrste kiseonika; • metabolički proces purinskih baza; • katabolički proces purinskih nukleotida; • UV zaštita; • katabolički proces vodonik peroksida; • negativna regulacija apoptoze; • proteinska tetramerizacija; • pozitivna regulacija ćelijske deobe; • metabolički proces nukleobaza, nukleozida i nukleotida;
Pregled RNK izražavanja
	podaci
Ortolozi

Katalaza
Identifikatori
Simbol	Catalase
Pfam	PF00199
InterPro	IPR011614
PROSITE	PDOC00395
SKOP	7cat
Dostupne PDB strukture:
1a4e, 1cf9, 1dgb, 1dgf, 1dgg, 1dgh, 1e93, 1f4j, 1gg9, 1gge, 1ggf, 1ggh, 1ggj, 1ggk, 1gwe, 1gwf, 1gwh, 1h6n, 1h7k, 1hbz, 1iph, 1m7s, 1m85, 1mqf, 1nm0, 1p7z, 1p80, 1qf7, 1qqw, 1qwl, 1qwm, 1qws, 1si8, 1tgu, 1th2, 1th3, 1th4, 1u5u, 2a9e, 2cag, 2cah, 2iqf, 4blc, 7cat, 8cat

Katalaza
Identifikatori
EC broj	1.11.1.6
CAS broj	9001-05-2
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
KEGG	KEGG entry
MetaCyc	metabolic pathway
PRIAM	profile
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Ontologija gena	AmiGO / EGO
Pretraga
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI Protein	search

Katalaza je široko rasprostranjen enzim i sreće se kod prokariota i eukariota. Predstavlja deo antioksidativne zaštite organizma. Katalaza razlaže toksični vodonik peroksid na molekul kiseonika i vodu. Vodonik peroksid zajedno sa superoksidnim anjonom (O2-), hidroksilnim radikalom (OH*) i singletnim kiseonikom spada u slobodne radikale kiseonika.^[1]^[2]

edit

Građa, osobine, ulogaUredi

Katalaza je izgrađena iz četiri podjedinice (tetramer), pri čemu svaka podjedinica sadrži po molekul hema.^[3]^[4] Zastupljen je gotovo kod svih organizama, počev od mikroorganizama, biljaka, životinja do čoveka. Kod čoveka je široko zastupljena, posebno u ćelijama jetre u peroksizomoma i crvenim krvnim zrncima. Osnovna uloga ovog enzima je razgradnja vodonik peroksida: $2\,H_{2}O_{2}\longrightarrow O_{2}+2\,H_{2}O$

Kod čoveka i drugi enzimi kao npr. glutation peroksidaza mogu da razgrade vodonik peroksid. Glutation peroksidaza je u fiziološkim uslovima (mala koncentracija vodonik peroksida), čak aktivnija od katalaze. Kad koncentracija vodnik peroksida poraste uključuje se katalaza.

Mnoge bakterije poseduju ovaj enzim, kao jedan od patogenih faktora. U procesu fagocitoze leukociti (ćelije odbrambenog sistema) ubijaju bakerije stvaranjem pomenutih slobodnih radikala kiseonika. Prisustvo katalaze kod nekih bakterija im omogućava da prežive u neprijateljskoj sredini. Na osnovu prisustva ovog enzima mogu se identifikovati neke bakterije kao npr. stafilokokus aureus. Ukoliko se doda vodonik peroksid usled njegove razgradnje katalazom pojavljuju se mehurići kiseonika.

Vidi jošUredi

ReferenceUredi

↑ Darinka Koraćević; Gordana Bjelaković; Vidosava Đorđević: Biohemija, Savremena administracija ISBN 86-387-0622-7
↑ Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
↑ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (January 2004). „Diversity of structures and properties among catalases”. Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. DOI:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.
↑ Goodsell DS (1. 9. 2004.). „Catalase”. Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Arhivirano iz originala na datum 2020-10-01. Pristupljeno 11. 2. 2007.

LiteraturaUredi

Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.

Spoljašnje vezeUredi

Damage-Based Theories of Aging (en)
CAT (en)
Catalase FAQ (en)
Catalase Enzymatics, Expression and Applications MadSci Network (en)

[1] Darinka Koraćević; Gordana Bjelaković; Vidosava Đorđević: Biohemija, Savremena administracija ISBN 86-387-0622-7

[VoetBiochemistry3rd-2] Donald Voet, Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.

[pmid14745498-3] Chelikani P, Fita I, Loewen PC (January 2004). „Diversity of structures and properties among catalases”. Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. DOI:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.

[4] Goodsell DS (1. 9. 2004.). „Catalase”. Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. Arhivirano iz originala na datum 2020-10-01. Pristupljeno 11. 2. 2007.

[1]

[2]

[3]

[4]