3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza
3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza (EC 1.2.4.4, 2-oksoizokaproatna dehidrogenaza, 2-oksoizovaleratna (lipoat) dehidrogenaza, 3-metil-2-oksobutanoatna dehidrogenaza (lipoamid), 3-metil-2-oksobutanoat:lipoamid oksidoreduktaza (dekarboksilacija and akceptor-2-metilpropanoilacija), alfa-keto-alfa-metilvaleratna dehidrogenaza, alfa-ketoizokaproatna dehidrogenaza, alfa-ketoizokaproinska dehidrogenaza, alfa-ketoizokaproinska-alfa-keto-alfa-metilvalerijanska dehidrogenaza, alfa-ketoizovaleratna dehidrogenaza, alfa-oksoizokaproatna dehidrogenaza, BCKDH, BCOAD, dehidrogenaza keto kiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza 2-oksokiselina razgranataog lanca (BCD), dehidrogenaza 2-ketokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza 2-oksokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza alfa-ketokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza alfa-okso kiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza keto kiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza ketokiselina razgranatog lanca, dehidrogenaza, 2-oksoizovalerat (lipoat), dehidrogenaza, alfa-keto kiselina razgranatog lanca) je enzim sa sistematskim imenom 3-metil-2-oksobutanoat:(dihidrolipoillizin-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza)-lipoillizin 2-oksidoreduktaza (dekarboksilacija, akceptor-2-metilpropanoilacija).[1][2][3][4][5] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
| 3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| 3-Metil-2-oksobutanoat dehidrogenaza heterotetramer, Human | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.2.4.4 | ||||||||
| CAS broj | 9082-72-8 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
- 3-metil-2-oksobutanoat + [dihidrolipoillizin-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza] lipoillizin [dihidrolipoillizin-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza] S-(2-metilpropanoil)dihidrolipoillizin + CO2
Ovaj enzim sadrži tiamin difosfat. On deluje ne samo na 3-metil-2-oksobutanaoat, nego i na 4-metil-2-oksopentanoat i (S)-3-metil-2-oksopentanoat, tako da on deluje na 2-okso kiseline formirane dejstvom transaminaza na valin, leucin i izoleucin. On je komponenta multienzimskog kompleksa 3-metil-2-oksobutanoat u kome su njegove višestruke kopije vezana za osnovu molekula EC 2.3.1.168, dihidrolipoillizinski-ostatak (2-metilpropanoil)transferaza, koji takođe vezuje višestruke kopije enzima of EC 1.8.1.4, dihidrolipoil dehidrogenaze. Ovaj enzim ne deluje na slobodni lipoamid ili lipoilizin, nego samo na lipoillizinski ostatak u EC 2.3.1.168.
Reference
uredi- ↑ Bowden, J.A. and Connelly, J.L. (1968). „Branched chain α-keto acid metabolism. II. Evidence for the common identity of α-ketoisocaproic acid and α-keto-β-methyl-valeric acid dehydrogenases”. J. Biol. Chem. 243: 3526-3531. PMID 5656388.
- ↑ Connelly, J.L., Danner, D.J. and Bowden, J.A. (1968). „Branched chain α-keto acid metabolism. I. Isolation, purification, and partial characterization of bovine liver α-ketoisocaproic:α-keto-β-methylvaleric acid dehydrogenase”. J. Biol. Chem. 243: 1198-1203. PMID 5689906.
- ↑ Danner, D.J., Lemmon, S.K., Beharse, J.C. and Elsas, L.J., II (1979). „Purification and characterization of branched chain α-ketoacid dehydrogenase from bovine liver mitochondria”. J. Biol. Chem. 254: 5522-5526. PMID 447664.
- ↑ Pettit, F.H., Yeaman, S.J. and Reed, L.J. (1978). „Purification and characterization of branched chain α-keto acid dehydrogenase complex of bovine kidney”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 75: 4881-4885. PMID 283398.
- ↑ Perham, R.N. (2000). „Swinging arms and swinging domains in multifunctional enzymes: catalytic machines for multistep reactions”. Annu. Rev. Biochem. 69: 961-1004. PMID 10966480.
Literatura
uredi- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.