TRNK specifična za više mesta:(citozin-C5)-metiltransferaza
(Preusmjereno sa stranice TRM4 (gene name, gene corresponding to ORF YBL024w))
TRNK specifična za više mesta:(citozin-C5)-metiltransferaza (EC 2.1.1.202, za više mesta specifična tRNK:m5C-metiltransferaza, TRM4 (gen)) je enzim sa sistematskim imenom S-adenozil-L-metionin:tRNK (citozin-C5)-metiltransferaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
| TRNK specifična za više mesta:(citozin-C5)-metiltransferaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.1.1.202 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
- (1) S-adenozil-L-metionin + citozin34 u tRNK prekursoru S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin34 u tNK prekursoru
- (2) S-adenozil-L-metionin + citozin40 u tRNK prekursoru S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin40 u tRNK prekursoru
- (3) S-adenozil-L-metionin + citozin48 u tRNK S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin48 u tRNK
- (4) S-adenozil-L-metionin + citozin49 u tRNK S-adenozil-L-homocistein + 5-metilcitozin49 u tRNK
Enzim iz Saccharomyces cerevisiae je odgovoran za kompletnu metilaciju 5-metilcitozina kvašćane tRNK. Učestalost modifikacija zavisi od pozicije citozina u tRNK. U pozicijama 34 i 40, 5-metilcitozin je prisutan samo u dve kvaščane tRNK (tRNKLeu(CUA) i tRNKPhe(GAA), respektivno).
Reference uredi
- ↑ Motorin, Y. and Grosjean, H. (1999). „Multisite-specific tRNA:m5C-methyltransferase (Trm4) in yeast Saccharomyces cerevisiae: identification of the gene and substrate specificity of the enzyme”. RNA 5: 1105-1118. PMID 10445884.
- ↑ Jiang, H.Q., Motorin, Y., Jin, Y.X. and Grosjean, H. (1997). „Pleiotropic effects of intron removal on base modification pattern of yeast tRNAPhe: an in vitro study”. Nucleic Acids Res. 25: 2694-2701. PMID 9207014.
- ↑ Strobel, M.C. and Abelson, J. (1986). „Effect of intron mutations on processing and function of Saccharomyces cerevisiae SUP53 tRNA in vitro and in vivo”. Mol. Cell Biol. 6: 2663-2673. PMID 3537724.
- ↑ Walbott, H., Husson, C., Auxilien, S. and Golinelli-Pimpaneau, B. (2007). „Cysteine of sequence motif VI is essential for nucleophilic catalysis by yeast tRNA m5C methyltransferase”. RNA 13: 967-973. PMID 17475914.
Literatura uredi
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.