Alfa heliks – razlika između verzija

 

 

Polipeptidni lanac može formirati različite vrste [[heliks]]a koje se razlikuju po broju uvijanja lanca i po razmaku između uvijenih segmenata polipeptida u heliksu. One se obrazuju spontano, jer su energetski najsiromašnije, a time i najstabilnije konformacije [[protein]]a. Heliks mogu da obrazuju i L- i D-aminokiseline, ali samo jedne ili druge jer heliks ne može da se obrazuje od peptidnog lanca koji sadrži smešu ostataka L- i D-[[aminokiselina]]. Heliksi mogu biti desnogiri i levogiri, zavisno od toga na koju stranu se uvrće proteinski lanac; desnogiri heliks je određen pravcem u kome se okreću prsti desne ruke kada se palac postavi na osu heliksa u pravcu u kome se on gradi. L-aminokiseline su češće u prirodi i one mogu da obrazuju i levogiri i desnogiri heliks, ali većina poznatih heliksa u prirodi su desnogiri. Međutim, samo jedna heliksna konformacija istovremeno zadovoljava optimalne uslove uvijanja koja daje osnovu za lako uspostavljanje intramolekulskih [[vodonična veza|vodoničnih veza]] između bliskih konstituenata [[peptidna veza|peptidne veze]]. Ta forma se naziva α-heliks i najčešće je prisutna u proteinima živih sistema.

 

[[aminokiselina|Aminokiseline]] se, u alfa-heliksu, uređuju u desnogiru uvijenu (helikoidnu) strukturu široku 5,4 Å (0.54 nm). Svaka aminokiselina odgovara okretu u heliksu od 100° (tj. heliks ima 3,6 ostataka po punom krugu) i translaciju od 1,5 Å (0.15 nm) duž ose heliksa. Najvažnije, N–H grupa amino kiseline gradi vodoničnu vezu sa C=O grupom 4 amino kiseline niže niz lanac. Razlog za ovako uspostavljanje vodoničnih veza u α-heliksu je to što se tako postiže optimalno rastojanje od 2,8 Å između O- i N- atoma ovih grupa, pa bi se vodonične veze mogle formirati. Bočne grupe aminokiselina u α-heliksu su okrenute ka spoljašnosti heliksa što omogućava da se izbegne prostorna interferencija ovih grupa. α-heliks je uobičajeni element sekundarne strukture kako fibroznih, tako i globularnih proteina. U globularnim proteinima α-heliksa su izgrađene u proseku od 12 aminokiselina i dužine su oko 18 Å, mada su u pojedinim proteinima nađeni i α-heliksi izgrađeni od 53 aminokiselinska ostatka.

 

A. K. ostaci α-heliksa zauzimaju osovinske (φ, ψ) diedarske uglove od približno (-60°, -45°). U opštem slučaju, oni zauzimaju diedarke uglove tako da se ψ diedarski ugao jedne aminokiseline i φ ugao sledećeg ostatka sabiraju do vrednosti od -105° približno. Shodno tome, diedarski uglovi α-heliksa se, uglavnom, smeštaju na dijagonalne trake Ramahandranovog dijagrama (sa padom -1), uzimajući vrednosti od (-90°, -15°) do (-35°, -70°). Poređenja radi, suma diedarskih uglova 3₁₀ heliksa je približno -75°, dok je kod π-heliksa ona -130°. Opšta formula za uglove rotacije Ω po ostatku bilo kojeg polipeptidnog helikoidnog lanca sa trans izomerima dobija se pomoću jednačine:

</math>

 

 

=== Definicija ose heliksa ===

== Dipolni moment ==

 

 

== Superstrukture ==

[[Mioglobin]], prvi protein čija je struktura određena rendgenskom kristalografijom, sastavljen je od približno 70% alfa heliksa, pri čemu ostatak čine oblasti neuređenih krivina.

 

[[Aminokiselina|Aminokiseline]] koje grade dati heliks mogu se prikazati na heličnom točku, prikazu koji ilustruje orijentaciju aminokiselina koje grade heliks. Često u globularnim proteinima, kao i u posebnim strukturama poput [[Upredena zavojnica|upredene zavojnice]] i leucinskog rajsferšlusa, alfa heliks će ispoljiti dva „lica“ – jedno, koje prvenstveno sadrži hidrofobnu aminokiselinu, orijentisanu ka unutrašnjosti proteina, ka hidrofobnom jezgru; i drugo, koje je uglavnom sastavljeno od polarnih aminokiselina, orijentisanih ka površini proteina izloženoj rastvaraču.