Protein – razlika između verzija

'''Proteini''' ili '''belančevine''' su veliki organski biomakromolekuli sastavljeni od [[aminokiselina|amino kiselina]], koje su poređane u linearne lance i spojene međusobno [[Proteinska struktura#Peptidna veza|peptidnim vezama]] između [[ugljenik]]ovog atoma i [[Amin (hemija)|amino grupe]] dve [[aminokiselina|aminokiseline]].<ref name="VoetBiochemistry3rd_1">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 7. Covalent structure of proteins and nucleic acids}}</ref> Sekvenca [[aminokiselina|amino kiselina]] u proteinu definisana je u [[gen]]ima i sadržana u [[genetički kod|genetičkom kodu]]. [[Genetički kod]] određuju 20 „osnovnih“ [[aminokiselina|amino kiselina]]. Proteini mogu da deluju zajedno da bi tako lakše dostigli određene funkcije i zato se vezuju u stabilne komplekse. Kao i svi biološki makromolekuli, kao što [[polisaharidi]] i [[aminokiselina|amino kiseline]], i proteini ulaze u sastav živih organizama i učestvuju u svim procesima među [[Ćelija (biologija)|ćelijama]]. Mnogi proteini su [[enzim]]i koji katališu [[biohemijske reakcije]] i značajni su za [[metabolizam]]. Drugi imaju strukturne ili mehaničke funkcije kao proteini u [[citoskelet]]u, koji formiraju “kičmu” koja čini oblik [[Ćelija (biologija)|ćelije]]. Značajni su u [[Ćelijska komunikacija|ćelijskom prenosu signala]], [[Ćelijski adhezivni molekuli|adheziji ćelija]], [[imunski sistem|imunološkom sistemu]] i [[Životni ciklus ćelije|ćelijskom ciklusu]]. Neophodni su u našoj [[ishrana|ishrani]], jer [[životinje]] ne mogu da sintetišu sve [[aminokiselina|amino kiseline]], i moraju neke da uzimaju iz [[hrana|hrane]]. Reč protein potiče od [[Grčka|Grčke]] reči ''πρώτα'' što znači “ najvažniji, prvi ”. Ove [[molekul]]e je prvi opisao i imenovao [[Džons Bercelijus]] [[1838]]. Prvi protein koji je izdvojen je [[insulin]] od strane [[Frederik Sanger|Frederika Sangera]], koji je dobio [[Nobelova nagrada|Nobelovu nagradu]] za ovo otkriće [[1958]]. Među prvima su otkriveni i [[hemoglobin]] i [[mioglobin]] na osnovu [[kristalografija|kristalografje]] [[Rendgenski zraci|X-zračenja]].<ref name="Sumner">{{cite journal |last=Sumner|first=JB|year=1926|title=The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease. Preliminary Paper |journal=J Biol Chem |volume=69 |url=http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf?ijkey=028d5e540dab50accbf86e01be08db51ef49008f|pages=435-41}}</ref><ref name="Muirhead">{{cite journal |author=Muirhead H, Perutz M |year=1963|title=Structure of haemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human haemoglobin at 5.5 A resolution |journal=Nature |volume=199 |issue=4894 |pages=633-8 |pmid=14074546 |doi=10.1038/199633a0 |url=http://www.nature.com/nature/journal/v199/n4894/abs/199633a0.html}}</ref><ref name="Kendrew">{{cite journal |author=Kendrew J, Bodo G, Dintzis H, Parrish R, Wyckoff H, Phillips D |year=1958|title=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis |journal=Nature |volume=181 |issue=4610 |pages662pages = 662-6 |pmid=13517261 |doi=10.1038/181662a0 |url=http://www.nature.com/nature/journal/v181/n4610/abs/181662a0.html }}</ref>

''[[Membranski proteini|Membranski]] proteini'' se dele na integralne i periferne. Integralni su čvrsto ugrađeni u membranu za koju su vezani [[hidrofobna veza|hidrofobnim]] vezama. Periferni se lako odvajaju od membrane, za koju su najčešće vezani preko integralnih proteina, [[elektrostatička interakcija|elektrostatičkim]] interakcijama i [[vodonična veza|vodoničnim vezama]]. Deo strukture [[membranski protein|membranskih proteina]] koji je u direktnom kontaktu sa [[Ćelijska membrana|membranom]], uređen je suprotno delu u vodenom rastvoru. Hidrofobne bočne grupe i strukture su okrenute prema spolja, dok je jezgro relativno polarno.<ref name="Walian">{{cite journal |author=Walian P, Cross TA, Jap BK. |title=Structural genomics of membrane proteins |journal=Genome Biol |volume=5 |issue=4 |pages=215 |year=2004|pmid=PMC395774 395774 |doi= |url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC395774/}}</ref> [[Membranski proteini|Membranski]] proteini nisu fiksirani već im je dozvoljeno transverzalno kretanje, a nekim i flip-flop. Nisu raspoređeni uniformno u membrani, već postoje delovi [[Ćelijska membrana|membrane]] sa više ili manje nekog proteina. Proteini koji grade [[jonski kanal|jonske kanale]] ili [[akvapornost|akvaporini]] su posebno interesantni, jer deo koji prolazi kroz [[Ćelijska membrana|membranu]] mora da bude nepolaran ka [[lipid]]ima, a polaran ili čak naelektrisan ka unutrašnjosti kanala.

[[Rendgenska strukturna analiza|X]]-[[kristalografija]] je dala prvi direktan uvid u strukturu proteina; i danas je nezamenjiva. Problem je u tome što kristalizovan protein nije isto što i protein u rastvoru i dobijena struktura je prosečna struktura proteina. Ne daje podatke o mobilnost i fleksibilnosti proteina. Te podatke dobijamo [[NMR]]-om. Kombinacija X kristalografije, [[NMR]]-a i mnogo sati [[Računska hemija|kompjuterskih simulacija]] i proračuna je dobitna kombinacija u najaktuelnijoj disciplini savremene [[biofizika|biofizike]] – određivanju strukture/funkcionisanja proteina.<ref name="Zagrovic">{{cite journal |author=Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS. |title=Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing |journal=J Mol Biol |volume=323 |issue=5 |pages=927-37 |year= 2002 |pmid= |doi = 10.1.1.142.86641016/S0022-2836(02)00997-X |url=http://citeseerx.ist.psu.edu/viewdoc/summary?doi=10.1.1.142.8664}}</ref><ref name="Herges">{{cite journal |author=Herges T, Wenzel W. |title=In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field |journal=Phys Rev Let |volume=94 |issue=1 |pages=018101 |year=2005|pmid= |doi=10.1103/PhysRevLett.94.018101 |url=http://prl.aps.org/abstract/PRL/v94/i1/e018101}}</ref>