Protein-L-izoaspartat(D-aspartat) O-metiltransferaza

(Preusmjereno sa stranice EC 2.1.1.77)

Protein-L-izoaspartat(D-aspartat) O-metiltransferaza (EC 2.1.1.77, protein-L-izoaspartatna O-metiltransferaza, protein-beta-aspartatna O-metiltransferaza, D-aspartil/L-izoaspartilna metiltransferaza, L-izoaspartil/D-aspartil protein karboksilna metiltransferaza, proteinska (D-aspartat) metiltransferaza, protein D-aspartatna metiltransferaza, protein L-izoaspartatna metiltransferaza, protein L-izoaspartilna metiltransferaza, proteinska O-metiltransferaza (L-izoaspartat), L-aspartil/L-izoaspartil proteinska metiltransferaza) je enzim sa sistematskim imenom S-adenozil-L-metionin:protein-L-izoaspartat O-metiltransferaza.[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Protein-L-izoaspartat(D-aspartat) O-metiltransferaza
Identifikatori
EC broj 2.1.1.77
CAS broj 105638-50-4
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
S-adenozil-L-metionin + protein L-izoaspartat S-adenozil-L-homocistein + protein L-izoaspartat alfa-metil estar

D-aspartat ostatak unutar proteina takođe može da bude akceptor.

Reference

uredi
  1. Aswad, D.W. and Johnson, B.A. (1987). „The unusual substrate-specificity of eukaryotic protein carboxyl methyltransferases”. Trends Biochem. Sci. 12: 155-158. 
  2. Clarke, S. (1985). „Protein carboxyl methyltransferases: two distinct classes of enzymes”. Annu. Rev. Biochem. 54: 479-506. PMID 3896126. 
  3. Kim, S. and Paik, W.K. (1970). „Purification and properties of protein methylase II”. J. Biol. Chem. 245: 1806-1813. PMID 5438363. 
  4. Ota, I.M., Ding, L. and Clarke, S. (1987). „Methylation at specific altered aspartyl and asparaginyl residues in glucagon by the erythrocyte protein carboxyl methyltransferase”. J. Biol. Chem. 262: 8522-8531. PMID 3597386. 

Literatura

uredi

Spoljašnje veze

uredi