Beta barel

Beta barel je velika beta ravan koja je uvijena u namotaj tako da je u formiranoj zatvorenoj strukturi prvi prvi lanac vodonično vezan za poslednji. Beta-lanci u beta-barelima su tipično raspoređeni na antiparalelan način. Barelne strukture su često prisutne u porinima i drugim proteinima koji premoštavaju ćelijske membrane, kao i u proteinima koji vezuju hidrofobne ligande unutar barelnog centra, na primer u lipokalinima. Porinu slične barelne strukture kodira mnoštvo gena, do 2–3% gena kod gram-negativnih bakterija.^[1]

U mnogim slučajevima lanci sadrže naizmenične polarne i hidrofobne aminokiseline, pri čemu su hidrofobni ostaci orijentisani ka unutrašnjosti barela i formiraju hidrofobno jezgro, dok su polarni ostaci orijentisani ka spoljašnjoj površini barela koja je u dodiru sa rastvaračem. Porini i drugi membranski proteini koji sadrže beta barele imaju reverzni patern, tako da su hodrofobni ostaci orijentisani ka spoljašnjosti gde su u kontaktu sa okružujućim lipidima, dok su hidrofilni ostaci orijentisani kao unutrašnjosti pore.

Beta-bareli se mogu klasifikovati na osnovu dva celobrojna parametra: broju lanaca u beta-ravni, n, i „broja zakrivljenosti“, S, meri zanošenja lanaca u beta-ravni.^[2] Ta dva parametra (n i S) su srodna sa uglom inklanacije beta lanaca relativno na osu barela.^[3]^[4]

Reference uredi

↑ Wimley, WC. (2003). „The versatile beta-barrel membrane protein”. Curr Opin Struct Biol 13 (4): 404–11. DOI:10.1016/S0959-440X(03)00099-X. PMID 12948769.
↑ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). „Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis”. J Mol Biol 236 (5): 1369–81. DOI:10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID 8126726.
↑ Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). „Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures”. J Mol Biol 236 (5): 1382–400. DOI:10.1016/0022-2836(94)90065-5. PMID 8126727.
↑ Liu, WM. (1998). „Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics”. J Mol Biol 275 (4): 541–5. DOI:10.1006/jmbi.1997.1501. PMID 9466929.

Literatura uredi

Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY. ISBN 0-8153-2304-2.

Spoljašnje veze uredi

Explanation of all-beta topologies: "orthogonal beta-sandwiches" are beta-barrels (as defined in this article); "aligned" beta-sandwiches" correspond to beta-sandwich folds in SCOP classification.
all-beta folds in SCOP database Arhivirano 2012-05-09 na Wayback Machine-u (folds 54 to 100 are water-soluble beta-barrels).
General classification and images of protein structures from Jane Richardson lab Arhivirano 2006-09-14 na Wayback Machine-u
Images and examples of transmembrane beta-barrels
Stockholm Bioinformatics Center review of transmembrane proteins Arhivirano 2012-02-04 na Wayback Machine-u
The Lipocalin Website Arhivirano 2006-09-03 na Wayback Machine-u

[Wimley-1] Wimley, WC. (2003). „The versatile beta-barrel membrane protein”. Curr Opin Struct Biol 13 (4): 404–11. DOI:10.1016/S0959-440X(03)00099-X. PMID 12948769.

[2] Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). „Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. I. A theoretical analysis”. J Mol Biol 236 (5): 1369–81. DOI:10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID 8126726.

[3] Murzin A, Lesk A, Chothia C (1994). „Principles determining the structure of beta-sheet barrels in proteins. II. The observed structures”. J Mol Biol 236 (5): 1382–400. DOI:10.1016/0022-2836(94)90065-5. PMID 8126727.

[Liu-4] Liu, WM. (1998). „Shear numbers of protein beta-barrels: definition refinements and statistics”. J Mol Biol 275 (4): 541–5. DOI:10.1006/jmbi.1997.1501. PMID 9466929.

[1]

[2]

[3]

[4]