Protein – razlika između verzija
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
m Bot: Brisanje šablona: Link GA. |
Nema sažetka izmjene |
||
Red 1:
[[Datoteka:Myoglobin.png|mini|200px|Reprezentacija [[3D]] strukture [[mioglobin]]a. Ovo je prvi protein kome je rešena [[Hemijska struktura|stuktura]]]]
'''Proteini''' ili '''belančevine''' su veliki organski biomakromolekuli sastavljeni od [[aminokiselina|amino kiselina]], koje su poređane u linearne lance i spojene međusobno [[Proteinska struktura#Peptidna veza|peptidnim vezama]] između [[ugljenik]]ovog atoma i [[Amin (hemija)|amino grupe]] dve [[aminokiselina|aminokiseline]].<ref name="VoetBiochemistry3rd_1">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 7. Covalent structure of proteins and nucleic acids}}</ref> Sekvenca [[aminokiselina|amino kiselina]] u proteinu definisana je u [[gen]]ima i sadržana u [[genetički kod|genetičkom kodu]]. [[Genetički kod]] određuju 20 „osnovnih“ [[aminokiselina|amino kiselina]]. Proteini mogu da deluju zajedno da bi tako lakše dostigli određene funkcije i zato se vezuju u stabilne komplekse. Kao i svi biološki makromolekuli, kao što [[polisaharidi]] i [[aminokiselina|amino kiseline]], i proteini ulaze u sastav živih organizama i učestvuju u svim procesima među [[Ćelija (biologija)|ćelijama]]. Mnogi proteini su [[enzim]]i koji katališu [[biohemijske reakcije]] i značajni su za [[metabolizam]]. Drugi imaju strukturne ili mehaničke funkcije kao proteini u [[citoskelet]]u, koji formiraju “kičmu” koja čini oblik [[Ćelija (biologija)|ćelije]]. Značajni su u [[Ćelijska komunikacija|ćelijskom prenosu signala]], [[Ćelijski adhezivni molekuli|adheziji ćelija]], [[imunski sistem|imunološkom sistemu]] i [[Životni ciklus ćelije|ćelijskom ciklusu]]. Neophodni su u našoj [[ishrana|ishrani]], jer [[životinje]] ne mogu da sintetišu sve [[aminokiselina|amino kiseline]], i moraju neke da uzimaju iz [[hrana|hrane]]. Reč protein potiče od [[Grčka|Grčke]] reči ''πρώτα'' što znači “ najvažniji, prvi ”. Ove [[molekul]]e je prvi opisao i imenovao [[Džons Bercelijus]] [[1838]]. Prvi protein koji je izdvojen je [[insulin]] od strane [[Frederik Sanger|Frederika Sangera]], koji je dobio [[Nobelova nagrada|Nobelovu nagradu]] za ovo otkriće [[1958]]. Među prvima su otkriveni i [[hemoglobin]] i [[mioglobin]] na osnovu [[kristalografija|kristalografje]] [[Rendgenski zraci|X-zračenja]].<ref name="Sumner">{{cite journal |last=Sumner|first=JB|year=1926|title=The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease. Preliminary Paper |journal=J Biol Chem |volume=69 |url=http://www.jbc.org/content/69/2/435.full.pdf?ijkey=028d5e540dab50accbf86e01be08db51ef49008f|pages=435-41}}</ref><ref name="Muirhead">{{cite journal |author=Muirhead H, Perutz M |year=1963|title=Structure of haemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human haemoglobin at 5.5 A resolution |journal=Nature |volume=199 |issue=4894 |pages=633-8 |pmid=14074546 |doi=10.1038/199633a0 |url=http://www.nature.com/nature/journal/v199/n4894/abs/199633a0.html}}</ref><ref name="Kendrew">{{cite journal |author=Kendrew J, Bodo G, Dintzis H, Parrish R, Wyckoff H, Phillips D |year=1958|title=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis |journal=Nature |volume=181 |issue=4610 |pages662-6 |pmid=13517261 |doi=10.1038/181662a0 |url=http://www.nature.com/nature/journal/v181/n4610/abs/181662a0.html}}</ref>
Protein je reč koja potiče iz grčkog jezika u kome ima značenje ''prvi'', ''zauzimam prvo mesto''.
U prirodnim naukama označava najširu klasu bioloških [[makromolekul]]a koji su uključeni u praktično sve biološke pojave.<ref name="VoetBiochemistry3rd_1">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 7. Covalent structure of proteins and nucleic acids}}</ref>
== Biohemija ==
Proteini su linearni [[polimer]]i izgrađeni od 20 različitih L-α [[aminokiselina|amino kiselina]]. Sve [[aminokiselina|amino kiseline]] dele zajedničke strukturne karakteristike uključujući α-ugljenik za koji su [[Amin (hemija)|amino grupa]], COO<sup>-</sup> grupa i bočni lanac vezani. Samo se [[prolin]] razlikuje u bočnoj strukturi jer sadrži neuobičajen prsten na N-kraju [[Amin (hemija)|amino grupe]] koji drži CO-NH polovinu u fiksnoj konformaciji.<ref name="Lehninger">{{Lehninger4th}}</ref> Bočni lanac [[aminokiselina|amino kiselina]], čiji su detalji dati u listu standardnih [[aminokiselina|amino kiselina]], imaju različite hemijske karakteristike koje reprodukuju [[3D]] strukturu. [[aminokiselina|Amino kiseline]] u polipeptidnom lancu su povezane [[Primarna struktura proteina#peptidna veza|peptidnim vezama]]. Peptidna veza je sačinjena od COO<sup>-</sup> i [NH<sub>3</sub>] <sup>+</sup> grupe. Peptidna veza je osnova peptidnog lanca. Formiranje peptidne veze rezultuje otpuštanjem H<sub>2</sub>O. NCC ponovljeni niz je “kičma” peptida dok sa strane stoje bočni lanci (R). Označavanje linearnog reda [[aminokiselina|amino kiselinskih]] ostataka ide od [[N-terminus|N-terminusa]] ka [[C-terminus|C-terminusu]]. Delimično dvogubi karakter peptidne veze uzrokuje da lanac ima samo dva stepena slobode po [[aminokiselina|amino kiselinama]], tako da se [[kiseonik]] iz [[Karboksilna kiselina|karbonilne grupe]] i [[amid]]ni [[vodonik]] nalaze u istoj ravni kao i peptidna veza i jedino je moguća rotacija oko CO-Cα i N-Cα. [[Kiseonik]] iz [[Karboksilna kiselina|karbonilne grupe]] i [[vodonik]] iz [[amid]]ne grupe se zbog [[sterne interakcije|sternih interakcija]] nalaze u [[Stereoizomerija#Geomatrijska izomerija|trans]] položaju koji je energetski najpovoljniji ([[Stereoizomerija#Geomatrijska izomerija|trans]] je u odnosu na [[Stereoizomerija#Geomatrijska izomerija|cis]] stabilniji za 8 KJ/mol). Kraj proteina sa slobodnom COO<sup>-</sup> grupom je označen kao [[C-terminus|C-terminus]], a kraj [NH<sub>3</sub>] <sup>+</sup> kao [[N-terminus|N-terminus]].
[[Datoteka:Peptide group resonance.png|mini|desno|300px|Rezonantna struktura peptidnog lanca individualnih [[aminokiselina|amino kiselina]] iz proteina]]
== Sinteza ==
Proteini su sklopljeni od [[aminokiselina|amino kiselina]] čiji je raspored zapisan u genima. Svaki protein ima jedinstvenu [[aminokiselina|amino kiselinsku]] sekvencu koja je određena sekvencom nukleotida u genu, a nju određuje protein. Genetički kod je set tri nukleotida koji se zovu kodoni. Sve tri nukleotidne kombinacije su svojstvene za jednu [[aminokiselina|aminokiselinu]], npr. AUG je kombinacija za [[metionin]]. [[DNK]] sadrži četiri različita [[nukleotid]]a, što znači da je broj mogućih kombinacija [[kodon]]a 64. Geni sadržani u [[DNK]] se prvo transkribuju u informacionu [[Ribonukleinska kiselina|RNK]] preko ([[iRNK]]) pošiljaoca, kao što je [[RNK-polimeraza]]. Nakon toga ide u [[ribozom]]e. U prokariotima [[iRNK]] može da se koristi kao sama ili da se veže za ribozome koji je odnose iz nukleotida. Eukarioti prave [[iRNK]] u ćelijskom jedru i onda se premeštaju kroz membranu jedra u citoplazmu gde dolazi do sinteze proteina.<ref name="Dobson">{{Cite book|author=Dobson CM |editor=RH Pain |others= |title=Mechanisms of Protein Folding |origdate= |origyear= |origmonth= |url=http://books.google.com/books?hl=en&lr=&id=DvJygJkNCYkC&oi=fnd&pg=PR21&dq=Mechanisms+of+Protein+Folding+Pain&ots=lDcCjkeNE1&sig=3lOFlqfDXwPjlNWNtSbbGNXxc6U#v=onepage&q&f=false |format= |accessdate= |accessyear= |accessmonth= |edition=2 |date= |year=2000|month= |publisher=Oxford University Press |location=New York, NY |language= |isbn=978-0-19-963788-1|doi = |pages= |chapter=The nature and significance of protein folding |chapterurl=}}</ref> Proces sinteze proteina pomoću [[iRNK]] se zove [[Translacija (genetika)|translacija]]. [[iRNK]] se ubacuje u ribozome i pronalazi tri nukleotida koji joj odgovaraju. Enzimi aminoacil-tRNK sintetaza puni [[Transportna RNK|tRNK]] sa odgovarajućim [[aminokiselina|amino kiselinama]]. Proteini se uvek sintetišu od [[N-terminus|N-terminusa]] do [[C-terminus|C-terminusa]].<ref>{{Cite book|author=Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipurksy SL, Darnell J. |year=2004|title=Molecular Cell Biology |edition=5 |publisher=WH Freeman and Company |location=New York, NY. |url=http://bcs.whfreeman.com/lodish6e/default.asp?s=&n=&i=&v=&o=&ns=0&uid=0&rau=0}}</ref><ref name="Fulton">{{cite journal |author=Fulton A, Isaacs W |title=Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis |journal=Bioessays |volume=13 |issue=4 |pages=157-61 |year=1991|pmid=1859393 |doi=10.1002/bies.950130403 |url=http://www3.interscience.wiley.com/journal/109912529/abstract?CRETRY=1&SRETRY=0}}</ref>
=== Hemijska sinteza ===
Kratki proteini mogu da budu sintetisani grupom metoda poznatih kao “peptidne sinteze”, koje se oslanjaju na tehnike [[Hemijska reakcija|organske sinteze]].<ref name="Bruckdorfer">{{cite journal |author=Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F |title=From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future |journal=Curr Pharm Biotechnol |volume=5 |issue=1 |pages=29-43 |year=2004|pmid=14965208 |doi= |url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14965208}}</ref> Hemijska sinteza je uvod u neprirodne [[aminokiselina|amino kiseline]] u polipeptidnim lancima, kao dodatak za [[Fluorescentno rezonantni energetski transfer|fluorescenciju]] [[aminokiselina|amino kiselinskim]] spoljašnjim lancima<ref name="Schwarzer">{{cite journal |author=Schwarzer D, Cole P |title=Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail |journal=Curr Opin Chem Biol |volume=9 |issue=6 |pages=561-9 |year=2005|pmid=1859393 |doi=10.1016/j.cbpa.2005.09.018 |url=http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&_udi=B6VRX-4H9YCH6-3&_user=10&_coverDate=12%2F31%2F2005&_rdoc=1&_fmt=high&_orig=search&_sort=d&_docanchor=&view=c&_searchStrId=1390566104&_rerunOrigin=scholar.google&_acct=C000050221&_version=1&_urlVersion=0&_userid=10&md5=41db927c5b13b31d9db86d89edad2428}}</ref>. Ove metode su veoma korisne u laboratorijama za [[biohemija|biohemiju]] i [[Mikrobiologija|mikro-ćelijsku]] [[biologija|biologiju]], pa generalno nije za komercijalnu upotrebu. [[Hemijska sinteza]] je neupotrebljiva za polipeptidne lance duže od 300 [[aminokiselina|amino kiselina]]. Proteini se uvek [[Sinteza proteina|sintetišu]] od [[N-terminus|N-terminusa]] do [[C-terminus|C-terminusa]], nakon [[hemijska reakcija|hemijskih reakcija]].
== Struktura ==
[[Datoteka:Proteinviews-1tim.png|mini|500px|Tri moguće prezentacije [[3D]] strukture [[tri-fosfat izomeraze]]
levo: predstavljeni su svi atomi različitim bojama u zavisnosti od vrste;
sredina: predstavljene su veze unutar molekula; desno: [[kiselina|kiselinski]] deo-crveno, [[Baza (hemija)|bazni]] deo-plavo, polarni deo-zeleno, nepolarni deo-belo.]]
Proteini nastaju formiranjem lanaca u čiji sastav ulazi 20 [[aminokiselina]] koje se nazivaju ''[[proteinogenične aminokiseline|proteinogenične]]'' ili ''standardne'' [[aminokiselina|aminokiseline]]. Proteini su veliki molekuli čija masa može dostići i vrednosti od nekoliko miliona [[jedinica atomske mase|daltona]] a struktura može obuhvatiti i neproteinske molekule. U tom smislu razlikujemo proteine sastavljene od [[aminokiselina]] i tzv. '''[[heteroproteini|heteroproteine]]''' sastavljene od čisto proteinskog dela koji se naziva ''[[apoprotein]]'' i ''[[prostetična grupa|prostetične grupe]]'':
:''[[Heteroprotein]] = [[apoprotein]] + [[prostetična grupa]]''
Ono što proteine čini posebnim jesu stadijumi više organizacije molekula koje nastaju specifičnim vezivanjem lanaca [[aminokiselina]] koja mogu biti:
# [[Primarna struktura proteina|Primarna]]
# [[Sekundarna struktura proteina|Sekundarna]]
# [[Tercijarna struktura proteina|Tercijarna]]
# [[Kvaternarna struktura proteina|Kvarterna]]
[[Datoteka:Protein Dynamics Cytochrome C 2NEW smaller.gif|mini|desno|150px|Struktura proteina [[citohrom]]a-ugljenika određena [[NMR]]-om.]]
=== Primarna struktura ===
{{main|Primarna struktura proteina}}
[[Primarna struktura proteina|Primarna struktura]] proteina je njegova jedinstvena [[aminokiselina|amino kiselinska]] sekvenca i raspored [[Primarna struktura proteina#Disulfidna veza|disulfidnih mostova]]. Broj i raspored [[aminokiselina|amino kiselina]] varira od proteina do proteina.
Direktna informacija o rasporedu je sadržana u [[gen]]ima, a raspored [[Primarna struktura proteina#Disulfidna veza|disulfidnih mostova]] i [[3D]] struktura zavisi i od drugih faktora. I najmanja promena u [[Primarna struktura proteina|primarnoj strukturi]] može značajno uticati na ukupnu strukturu i funkcionisanje proteina.<ref name="Branden_ProteinStructure2nd">{{Branden_ProteinStructure2nd}}</ref><ref name="VoetBiochemistry3rd_1"/>
=== Sekundarna struktura ===
{{main|Sekundarna struktura proteina}}
Ovo je lokalna konformacija polipeptidnog lanca zasnovana na [[vodonična veza|vodoničnim vezama]]. Međutim veze koje stabilizuju [[Sekundarna struktura proteina|sekundarnu strukturu]] su: [[Primarna struktura proteina#Disulfidna veza|disulfidni mostovi]], [[polarne interakcije]], [[vodonična veza|vodonične veze]].
Podrazumeva lokalnu [[3D]] strukturu, zasnovanu na pravilno raspoređenim [[vodonična veza|vodoničnim vezama]]. Osnovni oblici koji se podrazumevaju pod sekundarnom strukturom su [[Alfa heliks|α-heliks]], [[Beta ravan|β-nabrana]] struktura ([[Beta ravan|β-ravan]]) i β-zavoj. [[Sekundarna struktura proteina|Sekundarna struktura]] proteina nije nepromenjiva, te su moguće konformacione promene vezane za funkcionisanje proteina, promene u okolini.<ref name="VoetBiochemistry3rd_2">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 8. Three-Dimensional structures of proteins}}</ref>
===
{{main|Tercijarna struktura proteina}}
Ovo je ukupan oblik polipeptida, [[3D]] raspored svih atoma u jednom polipeptidu. [[Tercijarna struktura proteina|Tercijarna struktura]] je zasnovana na nizu različitih interakcija:
# Između bočnih grupa i peptidnog okoline ([[voda|vode]])
# Bočnih grupa i bočnih grupa
# Bočnih grupa i kičme
Reč je o interakcijama između delova polipeptidnog lanca udaljenih u [[primarna struktura proteina|primarnoj strukturi]].<ref name="VoetBiochemistry3rd_2"/>
=== Kvarterna struktura ===
{{main|Kvaternarna struktura proteina}}
[[Kvaternarna struktura proteina|Kvaternarna]] struktura je prostorni raspored polipeptida u proteinima koji imaju više podjedinica.<ref name="VoetBiochemistry3rd_2"/> Prostorni raspored podjedinica u okviru proteina predstavlja njegovu [[Kvaternarna struktura proteina|kvaternarnu strukturu]]. Neki autori govore i o ''kvintarnoj stukturi'' u slučajevima kada polipeptidi prave komplekse sa drugim tipovima [[biomolekul]]a (npr. sa [[Ribonukleinska kiselina|RNK]] u [[ribozom]]ima).<ref name="Gonen">{{cite journal |author=Gonen T, Cheng Y, Sliz P, Hiroaki Y, Fujiyoshi Y, Harrison SC, Walz T. |title=Lipid-protein interactions in double-layered two-dimensional AQP0 crystals |journal=Nature |volume=438 |issue=7068 |pages=633-8 |year=2005|pmid=16319884 |doi= |url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16319884}}</ref> Najčešće su kombinacije proteina i [[Ribonukleinska kiselina|RNK]] ili [[DNK]]. Malo se zna o tim tipovima veze.
Kvarternu strukturu proteina srećemo, na primer, kod [[hemoglobin]]a.
== Podela proteina ==
Proteini mogu biti svrstani u tri klase: [[Globularni proteini|globularni]] proteini, [[Fibrilarni proteini|fibrilarni]] proteini, [[Membranski proteini|membranski]] proteini.
Skoro svi ''globularni proteini'' su rastvorljivi, a mnogi od njih su i [[enzim]]i. Prema tipu [[Sekundarna struktura proteina|sekundarne strukture]] koja u njima dominira mogu se podeliti na:
# Antiparalelne [[alfa heliks|α-heliks]] proteine
# Paralelne ili kombinovane [[beta ravan|β-ravan]] proteine
# Antiparalelne [[beta ravan|β-ravan]] proteine
# Male [[metalo-sulfid]]ima bogate proteine
Unutrašnjost i spoljašnjost proteina su dobro definisane:
# ostaci nepolarnih [[aminokiselina]] usmereni su gotovo isključivo ka unutrašnjosti molekula proteina
# naelektrisani ostaci polarnih [[aminokiselina|amino kiselina]] usmereni su gotovo isključivo ka površini
# nenaelektrisani ostaci polarnih [[aminokiselina|amino kiselina]] sreću se i u unutrašnjosti, kao i na površini proteina
# gotovo sve grupe koje mogu da grade [[vodonična veza|vodonične veze]] postavljene su tako da se te veze oforme
''[[Fibrilarni proteini|Fibrilarni]] proteini'' su veoma izduženi molekuli, čija [[sekundarna struktura proteina|sekundarna struktura]] čini dominantan [[strukturni motiv]]. Najčešće imaju strukturnu ili motornu funkciju. U njih spadaju [[alfa keratin|α]] i [[beta keratin|β keratin]], [[fibronektin]], [[kolagen]], [[elastin]].
''[[Membranski proteini|Membranski]] proteini'' se dele na integralne i periferne. Integralni su čvrsto ugrađeni u membranu za koju su vezani [[hidrofobna veza|hidrofobnim]] vezama. Periferni se lako odvajaju od membrane, za koju su najčešće vezani preko integralnih proteina, [[elektrostatička interakcija|elektrostatičkim]] interakcijama i [[vodonična veza|vodoničnim vezama]]. Deo strukture [[membranski protein|membranskih proteina]] koji je u direktnom kontaktu sa [[Ćelijska membrana|membranom]], uređen je suprotno delu u vodenom rastvoru. Hidrofobne bočne grupe i strukture su okrenute prema spolja, dok je jezgro relativno polarno.<ref name="Walian">{{cite journal |author=Walian P, Cross TA, Jap BK. |title=Structural genomics of membrane proteins |journal=Genome Biol |volume=5 |issue=4 |pages=215 |year=2004|pmid=PMC395774 |doi= |url=http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC395774/}}</ref> [[Membranski proteini|Membranski]] proteini nisu fiksirani već im je dozvoljeno transverzalno kretanje, a nekim i flip-flop. Nisu raspoređeni uniformno u membrani, već postoje delovi [[Ćelijska membrana|membrane]] sa više ili manje nekog proteina. Proteini koji grade [[jonski kanal|jonske kanale]] ili [[akvapornost|akvaporini]] su posebno interesantni, jer deo koji prolazi kroz [[Ćelijska membrana|membranu]] mora da bude nepolaran ka [[lipid]]ima, a polaran ili čak naelektrisan ka unutrašnjosti kanala.
== Funkcija ==
[[Datoteka:Protein Composite.jpg|500px|mini|Molekularna struktura nekoliko proteina prikazana u njihovoj komparativnoj veličini. Sleva na desno: [[Antitelo]] ([[Imunoglobulin G|IgG]]), [[Hemoglobin]], [[Insulin]] ([[hormoni]]), ([[enzim]]) i [[Glutaminska sintetaza]] ([[enzim]]).]]
Proteini u zavisnosti od svoje građe, provode čitav niz različitih aktivnosti unutar organizma. Prvi i osnovni zadatak proteina je njihova neophodnost u procesu rasta i razvoja. Za bilo koji deo našeg tela koji prolazi kroz proces rasta ili regeneracije proteini su neophodni u svakodnevnici. U zavisnosti od pola i godina unos proteina treba korigovati. Proteini učestvuju praktično u svim procesima u jednom organizmu. Proteini su [[biomolekul]]i sa najraznovrsnijim funkcijama:
# Strukturna ([[kolagen]], [[keratin]])
# Skladišna ([[albumin]], [[kazein]])
# Transportna ([[hemoglobin]])
# Katalitička ([[enzim]]i)
# Kontraktilna ([[miozin]])
# Odbrambena ([[antitelo|antitela]])
# Signalna ([[insulin]])
# Modulaciona ([[PKA]])
# Egzotična (van podele npr. lepak-proteini kod [[školjke|školjki]])
Proteini zamenjuju izumrle [[Ćelija (biologija)|ćelije]]. [[Ćelija (biologija)|Ćelije]] koje traže ovakvu zamenu sa proteinima su obično: [[Crvena krvna zrnca|ćelije krvi]], [[bubreg]]a, [[jetra|jetre]], [[mišićno tkivo|mišića]], [[kosa|kose]], [[nokti]]ju, [[zub]]a i [[kost]]i. Takođe proteini su potrebni telu kako bi mogao da stvori čitav niz [[enzim]]a i [[hormoni|hormona]] i [[antitelo|antitela]]. Proteini grade velike molekule [[hemoglobin]]a - materija koja prenosi [[kiseonik]] i omogućava nam odvijanje procesa [[disanje|disanja]] u svim mestima u kojima se taj proces odvija.
=== Enzimi ===
{{main|Enzim}}
Najveći posao proteina u [[Ćelija (biologija)|ćelijama]] obavljaju [[enzim]]i, kada se radi o [[kataliza|katalitičkim]] reakcijama unutar [[Ćelija (biologija)|ćelije]].<ref name="">{{cite journal |author=Bairoch A. |title=The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Res |volume=28 |issue= |pages=304-305 |year=2000|pmid=10592255 |doi= |url=http://nar.oxfordjournals.org/cgi/content/full/28/1/304}}</ref> [[Enzim]]i su [[kataliza]]tori u katalitičkim reakcijama. Enzimski efekti reakcija učestvuju u velikom broju [[Metabolizam|metabolitičkih]] i [[katabolizam|katabolitičkih]] procesa, kao što su [[DNK]] preslikavanje ili pak [[Ribonukleinska kiselina|RNK]] sintetisanje.<ref name="Catalytic Site Atlas">{{cite web |title=The Catalytic Site Atlas at The European Bioinformatics Institute |url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/}}</ref> Neki [[enzim]]i pomažu proteinima da dodaju ili oduzmu neku hemijsku grupu u [[hemijska reakcija|hemijskim reakcijama]], proces poznat kao [[posttranslaciona modifikacija]]. Poznato je oko 4 000 reakcija koje katališu [[enzim]]i<ref name="Radzicka">{{cite journal |author=Radzicka A, Wolfenden R |title=A proficient enzyme |journal=Science |volume=267 |issue=6 |pages=90-931 |year=1995|pmid=7809611 |doi=10.1126/science.7809611 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/267/5194/90}}</ref>. [[Aktivno mesto enzima|Aktivno mesto]] je jedan mali deo proteina koji je direktno uključen u reakciju, ostatak služi za regulaciju, za druge reakcije, za [[specifična interakcija|specifične interakcije]] (sa [[inhibitor]]ima, [[kofaktor]]ima, [[Ćelijska membrana|membranom]] itd).<ref name="Hoffmann">{{cite journal |author=Hoffmann M, Wanko M, Strodel P, Konig PH, Frauenheim T, Schulten K, Thiel W, Tajkhorshid E, Elstner M. |title=Color tuning in rhodopsins: the mechanism for the spectral shift between bacteriorhodopsin and sensory rhodopsin II |journal=J Am Chem Soc |volume=128 |issue=33 |pages=10808-18 |year=2006|pmid= |doi=10.1021/ja062082i |url=http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja062082i}}</ref>
=== Ćelijska komunikacija ===
{{main|Ćelijska komunikacija}}
[[Datoteka:Mouse-cholera-antibody-1f4x.png|mini|150px|[[Antitelo]] [[Miš (životinja)|miša]] protiv [[kolera|kolere]] vezuje [[ugljeni hidrat|ugljeno hidratne]] [[antigen]]e .]]
Neki proteini kao što je [[insulin]], su ekstracelularni proteini koji prenose signal iz [[Ćelija (biologija)|ćelije]] u kojoj su se sintetisali do drugih [[Ćelija (biologija)|ćelija]].
[[Alosterna regulacija|Alosterna]] regulacija podrazumeva zavisnost vezivanja jednog [[ligand (biohemija)|liganda]] (molekul koga protein vezuje za sebe, da bi ga transportovao, hemijski obradio i sl) od vezivanja drugog [[ligand (biohemija)|liganda]], koji se označava kao [[modulator]]. Ako se radi o istim [[ligand (biohemija)|ligandima]] (istim molekulima) – [[homotropni efekat]], a ako su različiti – [[heterotropni efekat|heterotropni]]. Efekti mogu biti pozitivni i negativni, u zavisnosti da li modulator povećava ili smanjuje afinitet proteina za sledeći ligand.
[[Antitelo|Antitela]] su proteini koji čuvaju [[imunski sistem|imunološki sistem]] čoveka, tako što se bore protiv [[Ćelija (biologija)|ćelija]] koje žele da ga razore.
Mnogi ligandni proteini su vezani za male [[biomolekul]]e i transportovanje njih do neke druge lokacije u telu vrši se tako što ti proteini moraju imati veliki afinitet vezivanja kada su njihovi ligandi prisutni u velikim koncentracijama u meti-tkivu. Primer ligandno-vezujućih proteina je [[hemoglobin]] koji transportuje [[kiseonik]] svuda po organizmu.
== Metode za određivanje strukture proteina ==
Kombinacija [[Rendgenska strukturna analiza|X]]-[[kristalografija|kristalografije]], [[NMR]]-a, [[Računska hemija|kompjuterskih simulacija]] i proračuna je dobitna kombinacija u najaktuelnijoj disciplini savremene [[biofizika|biofizike]] tj. određivanja strukture proteina. Poznatije metode za određivanje funkconisanja proteina su:
# [[Rendgenska strukturna analiza|X]]-[[kristalografija]] i [[2D]] [[NMR]]:
[[Rendgenska strukturna analiza|X]]-[[kristalografija]] je dala prvi direktan uvid u strukturu proteina; i danas je nezamenjiva. Problem je u tome što kristalizovan protein nije isto što i protein u rastvoru i dobijena struktura je prosečna struktura proteina. Ne daje podatke o mobilnost i fleksibilnosti proteina. Te podatke dobijamo [[NMR]]-om. Kombinacija X kristalografije, [[NMR]]-a i mnogo sati [[Računska hemija|kompjuterskih simulacija]] i proračuna je dobitna kombinacija u najaktuelnijoj disciplini savremene [[biofizika|biofizike]] – određivanju strukture/funkcionisanja proteina.<ref name="Zagrovic">{{cite journal |author=Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS. |title=Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing |journal=J Mol Biol |volume=323 |issue=5 |pages=927-37 |year= 2002 |pmid= |doi=10.1.1.142.8664 |url=http://citeseerx.ist.psu.edu/viewdoc/summary?doi=10.1.1.142.8664}}</ref><ref name="Herges">{{cite journal |author=Herges T, Wenzel W. |title=In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field |journal=Phys Rev Let |volume=94 |issue=1 |pages=018101 |year=2005|pmid= |doi=10.1103/PhysRevLett.94.018101 |url=http://prl.aps.org/abstract/PRL/v94/i1/e018101}}</ref>
# [[Difrakcija]]: [[Higens-Fresnelov princip]]
# [[Jungova interferencija]]
# [[Bragov zakon]]
# [[Von Laueov uslov]]
# Akceleratori
== Proteini u ishrani ==
Proteini se nalaze u raznim vrstama [[Prehrambena industrija|prehrambenih]] namirnica. Može se gotovo reći da su u većim ili manjim količinama zastupljeni u svoj [[hrana|hrani]] osim u rafiniranim [[šećer]]ima i [[masti]]ma. Hrana životinjskog porekla poput [[meso|mesa]], [[ribe|riba]], [[jaje|jaja]], [[mleko|mleka]], [[jogurt]]a i [[sir]]a dobar je izvor proteina u kvalitativnom i kvantitativnom smislu. Sadrže veliku količinu proteina, ali su i izvor svih esencijalnih [[aminokiselina]]. Mnogi [[mikroorganizam|mikroorganizmi]] i [[biljke]] mogu da biosintetišu svih 20 [[aminokiselina]], dok životinje i čovek moraju da se podvrgnu određenoj vrsti dijete tj. ishrani<ref name="Kuhlman">{{cite journal |author=Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D. |title=Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy |journal=Science |volume=302 |issue=5649 |pages=1364-8 |year=2003|pmid= |doi=10.1126/science.1089427 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/302/5649/1364}}</ref>. Mnogi [[enzim]]i koji imaju glavnu funkciju u ljudskom organizmu nisu stalno prisutni i moraju se unositi.
== Vidite još ==
* [[Predviđanje strukture proteina]]
== Reference ==
{{reflist|2|}}
== Literatura ==
Linija 69 ⟶ 143:
* [http://www.farmacija.cg.ac.yu/admindoc/PROTEINI.pdf Proteini, Prof. dr. Ivan Stanković]
{{Biomolekularne strukture-lat}}
{{Proteinske teme-lat}}
| |||