Angiotenzin konvertujući enzim
Angiotenzin konvertujući enzim (EC 3.4.15.1, dipeptidilna karboksipeptidaza I, peptidaza P, dipeptidna hidrolaza, peptidilna dipeptidaza, angiotenzin konvertujući enzim, kininaza II, angiotenzin I-konvertujući enzim, karboksikatepsin, dipeptidilna karboksipeptidaza, peptidilna dipeptidaza I, peptidilna-dipeptidna hidrolaza, peptidilnadipeptidna hidrolaza, endotelna ćelijska peptidilna dipeptidaza, ACE, peptidilna dipeptidaza-4, PDH, peptidilna dipeptidna hidrolaza, DCP),[1][2][3][4][5] predstavlja peptidazu koja je od velikog značaja za regulaciju krvnog pritiska.[6]
| Peptidilna dipeptidaza A | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||
| Angiotenzin konvertujući enzim monomer, Drosophila melanogaster | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 3.4.15.1 | ||||||||
| CAS broj | 9015-82-1 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
| edit |
| Angiotensin I konvertujući enzim (peptidil-dipeptidaza A) 1 | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Dostupne strukture | |||||||||||
| 1o86, 1o8a, 1uze, 1uzf, 2c6f, 2c6n, 2iul, 2iux, 2oc2 | |||||||||||
| Identifikatori | |||||||||||
| Simboli | ACE; ACE1; CD143; DCP; DCP1; MGC26566 | ||||||||||
| Vanjski ID | OMIM: 106180 MGI: 87874 HomoloGene: 37351 GeneCards: ACE Gene | ||||||||||
| |||||||||||
| Pregled RNK izražavanja | |||||||||||
 | |||||||||||
| podaci | |||||||||||
| Ortolozi | |||||||||||
| Vrsta | Čovek | Miš | |||||||||
| Entrez | 1636 | 11421 | |||||||||
| Ensembl | ENSG00000159640 | ENSMUSG00000020681 | |||||||||
| UniProt | P12821 | Q3TU20 | |||||||||
| RefSeq (mRNA) | NM_000789 | NM_009598 | |||||||||
| RefSeq (protein) | NP_000780 | NP_033728 | |||||||||
| Lokacija (UCSC) | Chr 17: 58.91 - 58.94 Mb | Chr 11: 105.78 - 105.81 Mb | |||||||||
| PubMed pretraga | [1] | [2] | |||||||||
Delovanje uredi
Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- Odvajanje C-terminalnog dipeptida, oligopeptid--Xaa-Yaa, kad Xaa nije Pro, i Yaa nije Asp niti Glu. Enzim konvertuje angiotensin I u angiotensin II, čime se povećava vazokonstriktorsko dejstvo. Enzim ne deluje na angiotenzin II. ACE indirektno povećava krvni pritisak, pošto utiče na vazokonstrikciju (sužavanje krvnih sudova).[7][8] Zbog toga se sredstva, takozvani AKE-inhibitori, koriste za lečenje arterijske hipertenzije.
Ovaj od Cl- jona zavisni, cinkov glikoprotein je generalno vezan za membranu.
Izvori uredi
- ↑ Soubrier, F., Alhenc-Gelas, F., Hubert, C., Allegrini, J., John, M., Tregear, G. and Corvol, P. (1988). „Two putative active centers in human angiotensin I-converting enzyme revealed by molecular cloning”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85: 9386-9390. PMID 2849100.
- ↑ Ehlers, M.R.W., Fox, E.A., Strydom, D.J. and Riordan, J.F. (1989). „Molecular cloning of human testicular angiotensin-converting enzyme: the testis enzyme is identical to the C-terminal half of endothelial angiotensin-converting enzyme”. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 86: 7741-7745. PMID 2554286.
- ↑ Wei, L., Clauser, E., Alhenc-Gelas, F. and Corvol, P. (1992). „The two homologous domains of human angiotensin I-converting enzyme interact differently with competitive inhibitors”. J. Biol. Chem. 267: 13398-13405. PMID 1320019.
- ↑ Corvol, P., Williams, T.A. and Soubrier, F. (1995). „Peptidyl dipeptidase A: angiotensin I-converting enzyme”. Methods Enzymol. 248: 283-305. PMID 7674927.
- ↑ David L. Nelson, Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (4th izd.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6.
- ↑ Keith Parker; Laurence Brunton; Goodman, Louis Sanford; Lazo, John S.; Gilman, Alfred (2006). Goodman & Gilman's The Pharmacological Basis of Therapeutics (11 izd.). New York: McGraw-Hill. ISBN 0-07-142280-3.
- ↑ Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999.
- ↑ Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7.
Literatura uredi
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
- Arthur C. Guyton John E. Hall (1999). Medicinska fiziologija. Beograd: Savremena administracija. ISBN 638705999.
- Darinka Koraćević, Gordana Bjelaković, Vidosava Đorđević. Biohemija. Savremena administracija. ISBN 86-387-0622-7.