DnaB helikaza je bakterijski enzim koji otvara replikacionu viljušku tokom replikacije DNK. Mehanizam kojim DnaB izvodi ATP hidrolizu radi translokacije duž DNK i denaturiše dupleks nije poznat. Promena kvaternarne strukture proteina koja obuhvata dimerizaciju N-terminusnog domena je uočena i moguće je da do nje dolazi tokom enzimskog ciklusa.[1] Kad se DnaB inicijalno veže za dnaA, on se asociara sa dnaC, negativnim regulatorom. Nakon DnaC disocijacije, DnaB se vezuje za dnaG.[2]

Replikativna DNK helikaza
Identifikatori
Simbol dnaB
Entrez 948555
UniProt P0ACB0
Drugi podaci
EC broj 3.6.1.-
N terminalni domen DnaB slične helikaze
NMR struktura N terminalnog domena E. coli DnaB helikaze
Identifikatori
Simbol DnaB
Pfam PF00772
InterPro IPR007693
SKOP 1jwe
C terminalni domen DnaB slične helikaze
Identifikatori
Simbol DnaB_C
Pfam PF03796
Pfam klan CL0023
InterPro IPR007694

N-terminal ima multiheliksnu strukturu koja formira ortogonalni svežanj.[1] C-terminusni domen sadrži mesto vezivanja ATP-a.

Reference uredi

  1. 1,0 1,1 Fass D, Bogden CE, Berger JM (June 1999). „Crystal structure of the N-terminal domain of the DnaB hexameric helicase”. Structure 7 (6): 691–8. PMID 10404598. 
  2. Ya-Bin Lu, Pillarisetty V. A. L. Ratnakar, Bidyut K. Mohanty, and Deepak Bastia (November 1996). „Direct physical interaction between DnaG primase and DnaB helicase of Escherichia coli is necessary for optimal synthesis of primer RNA”. PNAS 93 (23): 12902-12907. Arhivirano iz originala na datum 2020-09-20. Pristupljeno 2014-01-25. 

Literatura uredi

Spoljašnje veze uredi